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DERAT Etienne | |
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Maître de conférences
Université Pierre et Marie Curie Paris 6,
Bât F 74 2eme ETG case 229
Fax : 33(0)1 44 27 73 60 Envoyer un courriel: 
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Thèmes de recherche :Chimie théorique, Chimie computationnelle, complexes organométalliques, simulation des systèmes biochimiques Recherche actuelle :
Résultats Récents :I - Polyoxométallates Les polyoxométallates (POM) représentent un défi pour la simulation à deux titres : la taille du système rend les calculs longs, en particulier s’il existe un radical sur la structure et la complexité des interactions mises en jeu. C’est pourquoi nous nous y intéressons depuis plusieurs années. Notre laboratoire ayant synthétisé des hybrides organiques à base de POM (voir figure ci-contre), nous tentons de comprendre comment le bras organique interagit avec le POM, à l’aide de méthodes QM et QM/MM. D’autres projets où les POM sont impliqués en tant que catalyseur sont aussi traités.
II - Réactivation de l’AChE inhibé par des organophosphorées L’Acétylcholinestérase (AChE) est une enzyme clé dans la neurotransmission. Son inhibition par des organophosphorés tels que le sarin ou le tabun entraîne de graves troubles nerveux pouvant mener à la mort, comme ce fut le cas lors de l’attaque terroriste du métro japonais en 1995. Les empoisonnements dus aux organophosphorés employés comme pesticides causant encore aujourd’hui environ 200000 morts par an, la recherche de réactivateurs efficaces est plus que jamais d’actualité. Notre laboratoire s’intéresse plus particulièrement aux interactions AChE-tabun d’un point de vue théorique car aucun réactivateur n’est efficace dans ce cas. Nous avons notamment réalisé l’étude de la fixation du tabun dans l’AChE en Mécanique Quantique/Mécanique Moléculaire (QM/MM), ce qui est une première étape dans la conception de nouveaux réactivateurs.
III Mécanisme des enzymes à hème Les enzymes à hème sont extrêmement importantes pour le fonctionnement des systèmes biochimiques. Par exemple, l’enzyme cytochrome P450 participe à la dégradation de la plupart des médicaments ou tout simplement l’air que nous respirons est transporté via l’hémoglobine, une enzyme à hème. Dans notre groupe nous nous intéressons plus particulièrement aux peroxidases, qui permettent de catalyser des réactions d’oxydation en utilisant comme co-substrat de l’eau oxygénée. En collaboration avec Carme Rovira (UAB, Barcelone), nous étudions aussi le mécanisme de dismutation de l’eau oxygénée par la catalase.
IV Catalyse organométallique En collaboration avec le groupe du Pr. Chemla, nous étudions la régiosélectivité et la stéréosélectivité de réactions catalysées par un organozincique, conduisant à la formation d’aziridines.
Parcours Scientifique
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