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Enzymes artificielles

publié le

A la frontière entre catalyse organométallique et catalyse enzymatique, a récemment émergé un concept original appelé « métalloenzymes artificielles » dans lequel des macromolécules d’origine biologique (protéines, DNA) servent d’hôte à des espèces métalliques (ions, complexes de coordination ou organométalliques), pour constituer ainsi de nouveaux catalyseurs hybrides. Au laboratoire, il a été synthétisé plusieurs complexes semi-sandwich de Ru(II) et de Rh(III) incluant divers ligands diimine et présentant une fonction chimique spécifique permettant leur ancrage covalent à la cystéine 25 de la papaïne choisie comme protéine hôte. La papaïne ainsi modifiée acquiert des activités Diels-Alderase, formate deshydrogénase ou transfert hydrogénase selon le cofacteur métallique introduit.

Références

  • B. Talbi, P. Haquette, A. Martel, F. de Montigny, C. Fosse, S. Cordier, T. Roisnel, G. Jaouen, and M. Salmain. (2010) (η6-arene) ruthenium(II) complexes and metallo-papain hybrid as Lewis acid catalysts of Diels-Alder reaction in water, Dalton Trans. 39, 5605-5607.
  • P. Haquette, B. Talbi, L. Barilleau, N. Madern, C. Fosse, and M. Salmain. (2011) Chemically engineered papain as artificial formate dehydrogenase for NAD(P)H regeneration, Org. Biomol. Chem. 9, 5720 - 5727.
  • A. Chevalley, and M. Salmain. (2012) Enantioselective transfer hydrogenation of ketone catalysed by artificial metalloenzymes derived from bovine b-lactoglobulin, Chem. Commun. 48, 11984-11986.